La digestion du gluten

  1. La digestion du gluten

Le gluten est une protéine de réserve constituée de différentes fractions protéiques, composées elles-mêmes de différents peptides que l’on retrouve dans chaque variété de céréales. Chez les personnes ayant une pré disposition à la maladie coeliaque, les fractions protéiques lors de leur dégradation dans le corps libèrent des peptides qui induisent des altérations de la muqueuse intestinale. 

Le gluten est la composante principale de plusieurs sortes de céréales appartenant à la famille des graminées (poacées) qui regroupent des plantes telles que le blé, l’orge et le seigle. Servant de protéine de réserve, on le retrouve dans l’endosperme qui contient de l’amidon, réserve énergétique. Il représente 5 à 10 % de la masse sèche du grain et donc à peu près 80 % des protéines du grain.

Composition du gluten

Le gluten est composé de deux fractions protéiques: les prolamines solubles dans l'alcool et les gluténines insolubles dans l’alcool. Selon la variété de céréales, ces fractions portent des noms différents. Pour le blé, on parle de gliadines et de gluténines. Ces deux fractions sont elles-mêmes constituées d’une centaine de différents composants. En raison des différentes combinaisons génétiques, chaque variété de blé cultivée peut être identifiée grâce à la composition de ses protéines de réserve  qui constitue pour ainsi dire son empreinte digitale spécifique.

Dégradation des prolamines

Les prolamines telles que la gliadine dans le blé sont riches en proline et en glutamine, deux acides aminés extrêmement difficiles à digérer qui comptent parmi les acides aminés non essentiels puisque le corps peut les synthétiser. C’est précisément cette teneur élevée en proline et en glutamine du gluten qui empêche une dégradation complète de la protéine par les enzymes digestifs. Cela entraîne à long terme la présence dans l’intestin grêle d’oligopeptides toxiques, avec au moins dix acides aminés. La proline est dégradée grâce à l’oxydase qui transforme la proline en acide glutaminique par l’intermédiaire du glutamate-y-semialdehyde. L’acide glutaminique doit être à son tour transformé en glutamine afin d’être acheminé vers le cerveau qui en a besoin pour faire la synthèse des protéines.

Exemples d’oligopeptides toxiques

  • Les peptides avec la séquence d'acide aminé LGQQQPFPPQQPY sont qualifiés de « peptides toxiques ». Ils provoquent une agrégation des cellules entraînant leur mort programmée ainsi qu’une nouvelle organisation structurale de la protéine, l’actine, et déclenchent des modifications morphologiques de l'intestin chez les personnes souffrant de la maladie cœliaque privée d’immunité contre les cellules-T.

  • Les peptides avec la séquence d'acide aminé QLQPFPQPQLPY, appelés « peptides immunogènes des cellules », ne provoquent pas de modifications dans l’intestin des personnes souffrant de la maladie cœliaque.

  • Sources

    1. E-Learning (Celiachia / Modulo 1)
    2. Coeliac Forum 02/2011
    3. Ternes, Täufel, Tunger, Zobel: Lebensmittel-Lexikon, Behr's Verlag, 4. edizione 2005